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划时代 2017年10月4日， 2017年度诺贝尔化学奖授予了英国分子生物学家及生物物理学家理查德·亨德森、美国哥伦比亚大学德裔生物物理学家约阿基姆·弗兰克以及瑞士洛桑大学生物物理学家雅克·迪波什。获奖理由是“开发出冷冻电子显微镜技术（也称为低温电子显微镜技术）用于确定溶液中的生物分子的高分辨率结构”，简化了生物细胞的成像过程，提高了成像质量。亨德森 选择高分辨率观察生物大分子
现年72岁的理查德·亨德森出生于苏格兰，现为剑桥大学医学研究理事会MRC分子生物学实验室主任，发起了一场高分辨率观察生物大分子的革命。1975年，电子显微镜诞生40年之际，因亨德森在细菌视紫红质上的尝试，证明了电子显微镜在生物领域的适用性。他将未脱离细胞膜的细菌视紫红质直接放置在电子显微镜下进行观察，借助表面覆盖的葡萄糖防止真空干涸，并采用强度更低的电子束流，观察到细菌视紫红质在细胞膜上规整排列且朝向一致。
之后，亨德森和同事获得了细菌视紫红质较为粗糙的三维立体结构图像，这也是历史上第一张膜蛋白领域的三维结构图像。
1990年，亨德森又成功地使用电子显微镜显示蛋白质的三维图像，达到原子级分辨率。这一突破性成果证明了用电子显微镜进行生物分子成像的潜力。
弗兰克 冷冻电镜单颗粒分析的鼻祖
现年77岁的德裔生物物理学家约阿基姆·弗兰克，最大的贡献是让冷冻电镜技术变得具有普遍应用价值。
弗兰克在1981年完成了一种算法，利用计算机识别图像把相同蛋白质的不同影子收集起来，并且将轮廓相似的图像进行分类对比，通过分析不同的重复模式将图片拟合成更加清晰的2D图像。
在此基础上，通过数学方法，在同一种蛋白质的不同2D图像之间建立联系，以此为基础拟合出3D结构图像，他的图形拟合程序被认为是冷冻电镜发展的基础。此外，他对细菌和真核生物的核糖体结构和功能的研究也做出重要贡献。
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